Эластичная ткань

Эластичная ткань — основной структурный компонент живой ткани.




Эластичная ткань — основной структурный компонент живой ткани.
На микрофотографиях, полученных при помощи электронного
микроскопа, видно, что большое количество эластичной ткани находится в
сарколемме мышечного волокна (соединительная ткань, окружающая
сарко-мер). Таким образом, эластичная ткань играет ведущую роль в
определении возможной степени растяжимости мышечных клеток.
Отдельные мышечные клетки содержат достаточно большое количество
почти «чистых» эластичных волокон. Следовательно, эластичная ткань в
значительной мере определяет возможный диапазон движения.
Эластичные волокна выполняют множество функций, включая
распространение нагрузки, возникающей в изолированных участках,
координацию ритмичных движений частей тела, сохранение энергии
путем поддержания тонуса во время расслабления мышечных элементов
и т. д. (Jenkins, Little, 1974).
Состав эластичных волокон. Эластичные волокна, в отличие от
коллагеновых, менее изучены. В основном это следствие технических
трудностей, с которыми сталкиваются ученые при попытке солюбилизи ровать их (Modis, 1991).

Другой причиной является весьма тесная
анатомическая, морфологическая, биохимическая и физиологическая
взаимосвязь эластичных и коллагеновых волокон. Эластичные волокна
могут включать коллагеновые волокна, переплетенные с их основными
компонентами.
Оптически эластичные волокна являются однородными. Поэтому они
характеризуются высокой рефрактерностью и являются практически
изотропными. Если взглянуть на них в электронный микроскоп, мы
увидим, что каждое волокно состоит из массы фибрилл, сплетенных в виде
каната. Для эластичных волокон, в отличие от коллагеновых, характерно
полное отсутствие периодической структуры {т. е. полосатости).
Поперечные соединения эластичной ткани. Предполагают, что
эластичные волокна состоят из сети произвольно закрученных цепочек,
имеющих ковалентные поперечные соединения. Нековалентные
межцепочные силы считаются небольшими при достаточно большом
расстоянии между поперечными соединениями (L.Weiss, Greep, 1983).
Поэтому эластичные поперечные соединения не превращают молекулы в
прочное кана-тообразное соединение типа коллагена. Значение этого
различия будет рассмотрено ниже.
Эластин. Термин «эластичная ткань», или «эластичное волокно»,
имеет структурное значение. В то же время эластин определяет
биохимический характер эластичных волокон. Это сложная структура,
имеющая механическое свойство эластичности благодаря его
биохимическому составу, а также физической конфигурации его
отдельных молекул. Как и коллаген, эластин состоит из аминокислот.
Однако в отличие от коллагена, он содержит главным образом неполярные
гидрофобные аминокислоты, небольшое количество гидроксипролина и
совсем не содержит гидроксили-зина. Особенностью эластина является
также то, что в его состав входят десмозин и изодесмозин, которые
выполняют роль ковалентных поперечных соединений в полипептидных
цепочках и между ними. Подобно коллагену, примерно 1/3 остатка
эластина представлена глицином, пролин составляет около 11 %.
Влияние процесса старения на эластичные волокна. Вследствие
процесса старения в эластичных волокнах происходят определенные
физические и биохимические изменения. Они утрачивают свою
эластичность, подвергаются фрагментации, кальцификации; количество
поперечных соединений в них увеличивается. С точки зрения
биохимических аспектов, происходит увеличение числа аминокислот,
содержащих полярные группы, например, увеличивается содержание
десмозина, изодесмо-зина и лизинонорлейцина. Другие изменения
включают увеличение процента хондроитинсульфата В и кератосульфата.
Вместе же эти изменения обусловливают возрастное снижение
эластичности и увеличение ригидности (Bick, 1961;Gosline, 1976).
Ультраструктурная основа и физиологический предел удлинения
эластина. Эластичные волокна легко поддаются растягиванию. Однако
при устранении силы растягивания они возвращаются практически к
исходной длине. Только при растягивании эластичных волокон более чем на 150 %

исходной длины они достигают точки разрыва; это происходит при
воздействии силы всего лишь 20-30 кгсм~2 (Bloom, Fawcett, I986).
Для объяснения эластичной силы, связанной с эластином, было
предложено несколько моделей. Двухфазную модель эластина предложил
Партридж (1966), а впоследствии ее использовали Вейс-Фог и Андерсон
(1970а, 19706). В соответствии с этой моделью, эластин существует в виде
отдельных частиц, прикрепленных друг к другу при помощи поперечных
соединений с водой, которая находится в пространстве между частицами.
Первоначальная форма частиц сферическая; при растягивании они
приобретают овальные очертания. Этому изменению формы
противодействует поверхностное напряжение. При устранении растягивания
поверхностное напряжение снова возвращает частицам их сферическую
форму. Хоев и Флори (1974) подвергли критике эту модель, основываясь на
принципах термодинамики.
Согласно другой модели, эластин состоит из сети произвольно
закрученных цепочек, имеющих ковалентные поперечные соединения. Эти
соединения оказывают ограничивающее воздействие на относительное
движение эластичных волокон, вследствие чего при растягивании ткани
отдельные цепочки оказываются «скованными» и не могут скользить
относительно друг друга. (Franz-b!au, Faru, 1981). Однако ковалентные
силы между цепочками слабые, а расстояние между поперечными
соединениями достаточно большое. Вследствиеэтого минимальная, действующая в одном
направлении сила вызывает значительное удлинение цепочек, прежде чем
поперечные соединения начинают ограничивать движение. Гидрофобные
домены в расслабленном состоянии имеют произвольные кольца (витки),
в то же время в р-спиральной конфор-мации может существовать лишьограниченная часть. В состоянии
растяжения воздействующие силы обусловливают тносительное размещение
цепочек и ограничивают их конфор-мационную свободу. Третья модель была
предложена Урри (1984). В ее основе также лежит энтропический механизм, обеспечивающий эластомерную
силу. Однако он основан на иной молекулярной конформации, изложенной
вкратце Розенблумом, Эбремсом и Мечем (1993). Энтропическая эластичность обусловлена B-спиральной
структурой с соответственно зафиксированной длиной от одного конца цепочки к другому. Пептидные сегменты между B-
поворотами свободно подвергаются большой амплитуде и изкочастотным вращательным движениям, которые
называются либрация-ми. После растягивания происходит снижение амплитуды либраций вызывающее значительное
сокращение энтропии сегмента, что обеспечивает движущую эластомерную силу для возвращения в расслабленное состояние.
Требуется проведение дополнительных исследований, чтобы определить, является ли верной какая-либо из этих моделей.