Ультраструктура толстого ФИЛАМЕНТА МИОЗИН

Толстым филаментом является миозин




Толстым филаментом является миозин. Его диаметр
примерно 10-15 нм, а длина — около 1,5 мкм. Таким образом, он
более плотный (толстый) и более короткий, чем актиновый филамент.
Уникальность миозиновых филаментов заключается в том, что они
имеют множество латеральных отростков, которые простираются по
направлению к актиновым филаментам. Эти отростки называются
поперечными мостиками. Они являются участками связывания
актино-вых и миозиновых филаментов, в результате чего образуется
мышечное напряжение.
Миозиновая головка. Исследования показывают, что НММ может
также расщепляться на два субфрагмента: S-1 и S-2. Субфрагмент S-2
является сегментом миозинового стержня, расположенного между
головкой и дистальным сегментом стержня. С другой стороны,
субфрагмент S-1 является сегментом молекулы миозина, составляющей
головку. Он состоит из легких и тяжелых цепочек. Каждый сегмент
тяжелой цепочки, находящийся в пределах головки, делится на три
фракции. Функциональное значение этого деления пока еще не выяснено.
Кроме тяжелой цепочки, каждая головка содержит две, иногда три
легкие цепочки. Результаты исследований показывают, что эти легкие
цепочки играют роль в молекулярном привязывании и руководстве
головками (Chowrashi и др., 1989).
Миозиновый хвост. При тщательном анализе миозиновой молекулы
можно увидеть, что она состоит из двух частей: хвоста и головки.

Хвост нередко называют стержнем или участком стержня
миозиновой молекулы. Этот сегмент молекулы миозина, состоящий из
дисталь-ного конца миозинового стержня, также называют легким
меромиозином (ЛММ). К нему присоединен тяжелый меромиозин (ТММ).
Этот компонент молекулы миозина включает в себя проксимальный
сегмент стержня и головку. В отличие от ЛММ, ТММ обладает
способностью связываться с актином.